جي پروٽين آنو سطح جي بنيادي ڍانچي جي جوڙجڪ: هڪ پروٽين جي ثانوي جوڙجڪ

پروٽين ۽ polypeptide سند جي proteids جي جوڙجڪ جي بنياد تي، ۽ پروٽين آنو هڪ، ٻه يا وڌيڪ circuits جو مشتمل ٿي سگھي ٿو. پر ان جي باوجود، biopolymers جي، جسماني حياتياتي ۽ ڪيميائي مال نه رڳو هڪ عام ڪيميائي جوڙجڪ جنهن کي هڪ "بي معني"، پر پڻ پروٽين انو جي تنظيم جي ٻين سطحن جي ٿي سگهي ٿي وڌو آهي.

هڪ پروٽين جي بنيادي جوڙجڪ معياري ۽ مقداري امينا امل انشا جي آڌار آهي. Peptide ھٿيار جي بنيادي ڍانچي جو بنياد آهن. پهريون ڀيرو هن hypothesis 1888 ع ديرو يس. Danilevsky ۾ تجويز، ۽ ٿوري دير کان پوء سندس suspicions peptides جي synthesis جنهن ابڙو Fischer جي پيروڪار آهي جي تصديق ڪيا ويا. تفصيل ۾ پروٽين انو جي جوڙجڪ ديرو يس. Danilevskim ۽ ئ Fischer تحقيق. هن نظريي جي مطابق، جي پروٽين انو امينا امل residues جنهن peptide ھٿيار جي ڳنڍيل آهن جو هڪ وڏو تعداد تي مشتمل آهي. پروٽين آنو هڪ يا وڌيڪ polypeptide زنجير هجي.

جڏهن امتحان ڪيميائي ايجنٽ ۽ proteolytic enzymes لاء استعمال پروٽين جي بنيادي جوڙجڪ. اهڙيء طرح، Edman جو طريقو استعمال ڪري تمام جهرڪ امينا تيزابي جي نشاندهي لاء آسان آھي.

جي پروٽين جي ثانوي جوڙجڪ جي پروٽين آنو جي هڪ spatial جي تشڪيل ڏيکاري. ألفا-helix، سنه-گهاڻي ۾، collagen helix: نه هيٺين ثانوي جوڙجڪ قسمن آهن. سائنسدانن ته سڀ جي peptides جي ألفا-helix ڍانچي جي خصلت مليا آهن.

جي پروٽين جي ثانوي جوڙجڪ ذريعي stabilized آهي هائيڊروجن ھٿيار جي. جنهنڪري جي وچ ۾ طالع هائيڊروجن atoms هڪ peptide بانڊ، ۽ ان جي امينا تيزابي جي چوٿين هڪ جي هڪ carbonyl آڪسيجن جي جوهر جي هڪ electronegative nitrogen جوهر کي bonded، ۽ اھي ئي گهاڻي ۾ گڏ هدايت ڪئي آهي. توانائي حساب ڏيکاريو آهي ته هنن امينا تيزابي جي polymerization وڌيڪ موثر حق ألفا-helix، جنهن ڏيهي پروٽين ۾ موجود آهي.

سنه شيٽ جوڙجڪ: هڪ پروٽين جي ثانوي جوڙجڪ

سنه-وچ ۾ Polypeptide زنجير ناه پکڙيل آهن. سنه-folds ٻه peptide ھٿيار جو لهه وچڙ جي ٺهيل آهن. هيء اڏاوت خصلت آهي fibrous پروٽين (keratin، fibroin، وغيره). خاص ۾، سنه-keratin polypeptide زنجيرن ته وڌيڪ disulfide ھٿيار interchain جي stabilized آهن جو هڪ ٻيو بندوبست جي characterized. جي ريشمي fibroin پاڙيسري polypeptide زنجير antiparallel آهن.

جي پروٽين جي ثانوي جوڙجڪ: collagen helix

پاڪستان ٺهڻ کان ٽي spiralized tropocollagen زنجير، جنهن هڪ عصا شڪل ڪئي سڃاڻي. زنجير زلف Spiralized ۽ هڪ superhelix بڻجي. Helix جي peptide ايندڙ هڪ زنجير ۾ امينا امينا امل residue ۽ ٻئي سند جي امينا امل residue جي carbonyl گروپ جي آڪسيجن جي هائيڊروجن جي وچ ۾ هائيڊروجن ھٿيار جي stabilized. پيش collagen جوڙجڪ اعلي طاقت ۽ لوچ ڏئي ٿو.

جي پروٽين جي Tertiary جوڙجڪ

ڏيهي رياست ۾ سڀ کان پروٽين تمام (توريت) جي جوڙجڪ، جنهن جي شڪل جي آڌار آهي، ڪرائون سائيز، ۽ امينا امل radicals جي polarity، ۽ امينا امل تسلسل آهي.

ڏيهي پروٽين conformation جي ٺهڻ تي هڪ اهم اثر، يا هڪ Tertiary جوڙجڪ hydrophobic ۽ ionic ڳالهائڻ، هائيڊروجن ھٿيار، وغيره آهن .. انهن قوتن جي عمل تحت ئي پروٽين آنو ۽ ان جي stabilization جي thermodynamically ضروري conformation حاصل آهي.

هن quaternary جوڙجڪ

جي آنو جي ڍانچي جي اهڙي قسم جي ھڪ آنو پيچيده ۾ ڪيترن ئي subunits جي انجمن جو نتيجو آهي. هر subunit جي انشا، پرائمري سيڪنڊري ۽ Tertiary جوڙجڪ شامل آهن.